Исследования R. Wierenga и W. Hoi

R. Wierenga и W. Hoi (1983) сравнили последовательности 37 остатков аминокислот N-терминального конца белка р21 из нормальных клеток человека с последовательностью Bсф-участка структурно-родственных энзимов (например, р-гидроксибензоат гидроксилазы), связывающих, подобно р21 белкам, динуклеотиды.

Этот анализ показал, что аминокислотные остатки позиций 5—33 белка р21 формируют гомологичный указанным белкам-ферментам Рсф-участок, который выполняет существенную роль в связывании нуклеотидов или динуклеотидов.

Авторы разработали трехмерную модель участка (Зсф белка р21, которая объясняет, почему глицин в 12-м положении не может быть заменен другим остатком без нарушения способности трансформирующего белка связывать нуклеотиды.

Участками связывания дезоксигуанозинтрифосфатов или дезоксигуанозиндифосфатов (дГТФ или дГДФ) являются позиции 12—13 и 59—63 белка р21 [Fasano О. et al., 1984].

Следует отметить, что к белкам, обладающим высоким сродством к дГТФ и дГДФ, относятся также фактор элонгации, тубулин, трансдуцин и рецептор эукариотической аденилатциклазы. Однако наибольшее родство обнаружено между онкобелком р21 и фактором элонгации (50% гомологии) [Leberman R., Euger U., 1984].

«Молекулярная онкология»,
И.Ф. Сейц, П.Г. Князев



Смотрите также: